Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Thierbach, Karsten [VerfasserIn]   i
 Appen, Alexander von [VerfasserIn]   i
 Thoms, Matthias [VerfasserIn]   i
 Beck, Martin [VerfasserIn]   i
 Flemming, Dirk [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Protein interfaces of the conserved Nup84 complex from Chaetomium thermophilum shown by crosslinking mass spectrometry and electron microscopy
Verf.angabe:Karsten Thierbach, Alexander von Appen, Matthias Thoms, Martin Beck, Dirk Flemming, and Ed Hurt
E-Jahr:2013
Jahr:August 15, 2013
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am 03.02.2022
Titel Quelle:Enthalten in: Structure
Ort Quelle:London [u.a.] : Elsevier Science, 1993
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:21(2013), 9, Seite 1672-1682
ISSN Quelle:1878-4186
Abstract:A key building block of the nuclear pore complex (NPC) is the Nup84 subcomplex that has been structurally analyzed predominantly in the yeast system. To expand this analysis and gain insight into the evolutionary conservation of its structure, we reconstituted an octameric Nup84 complex using the subunits from a thermophile, Chaetomium thermophilum (ct). This assembly carries Nup37 and Elys, which are characteristic subunits of the orthologous human Nup107-Nup160 complex but absent from the yeast Saccharomyces cerevisiae. We found that Elys binds cooperatively to the complex requiring both Nup37 and Nup120. Unexpectedly, the reconstituted ctNup84 complex formed a striking dimer structure with an unpredicted side-to-side arrangement of two molecules. Finally, crosslinking mass spectrometry allowed the mapping of key protein interfaces within the Y-shaped complex. Thus, the thermophilic Nup84 complex can serve as a structural model for higher eukaryotic Nup107-Nup160 assemblies to gain insight into its possible configuration within the NPC scaffold.
DOI:doi:10.1016/j.str.2013.07.004
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.str.2013.07.004
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0969212613002530
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2013.07.004
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1788465369
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68873791   QR-Code
zum Seitenanfang