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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Biswas, Mithun [VerfasserIn]   i
 Voltz, Karine [VerfasserIn]   i
 Smith, Jeremy C. [VerfasserIn]   i
 Langowski, Jörg [VerfasserIn]   i
Titel:Role of histone tails in structural stability of the nucleosome
Verf.angabe:Mithun Biswas, Karine Voltz, Jeremy C. Smith, Jörg Langowski
E-Jahr:2011
Jahr:December 15, 2011
Umfang:12 S.
Fussnoten:Gesehen am 24.03.2022
Titel Quelle:Enthalten in: Public Library of SciencePLoS Computational Biology
Ort Quelle:San Francisco, Calif. : Public Library of Science, 2005
Jahr Quelle:2011
Band/Heft Quelle:7(2011), 12 vom: Dez., Artikel-ID e1002279, Seite 1-12
ISSN Quelle:1553-7358
Abstract:Histone tails play an important role in nucleosome structure and dynamics. Here we investigate the effect of truncation of histone tails H3, H4, H2A and H2B on nucleosome structure with 100 ns all-atom molecular dynamics simulations. Tail domains of H3 and H2B show propensity of -helics formation during the intact nucleosome simulation. On truncation of H4 or H2B tails no structural change occurs in histones. However, H3 or H2A tail truncation results in structural alterations in the histone core domain, and in both the cases the structural change occurs in the H2A3 domain. We also find that the contacts between the histone H2A C terminal docking domain and surrounding residues are destabilized upon H3 tail truncation. The relation between the present observations and corresponding experiments is discussed.
DOI:doi:10.1371/journal.pcbi.1002279
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1002279
 Volltext: https://journals.plos.org/ploscompbiol/article?id=10.1371/journal.pcbi.1002279
 DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1002279
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Biochemical simulations
 Crystal structure
 Histones
 Hydrogen bonding
 Monomers
 Nucleosome mapping
 Nucleosomes
 Protein domains
K10plus-PPN:1796583324
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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