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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Petitjean, Simon J. L. [VerfasserIn]   i
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 Koehler, Melanie [VerfasserIn]   i
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 Vincent, Stéphane P. [VerfasserIn]   i
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Titel:Multivalent 9-O-Acetylated-sialic acid glycoclusters as potent inhibitors for SARS-CoV-2 infection
Verf.angabe:Simon J.L. Petitjean, Wenzhang Chen, Melanie Koehler, Ravikumar Jimmidi, Jinsung Yang, Danahe Mohammed, Blinera Juniku, Megan L. Stanifer, Steeve Boulant, Stéphane P. Vincent & David Alsteens
E-Jahr:2022
Jahr:10 May 2022
Umfang:12 S.
Fussnoten:Gesehen am 27.06.2022
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2022
Band/Heft Quelle:13(2022), Artikel-ID 2564, Seite 1-12
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:The recent emergence of highly transmissible SARS-CoV-2 variants illustrates the urgent need to better understand the molecular details of the virus binding to its host cell and to develop anti-viral strategies. While many studies focused on the role of the angiotensin-converting enzyme 2 receptor in the infection, others suggest the important role of cell attachment factors such as glycans. Here, we use atomic force microscopy to study these early binding events with the focus on the role of sialic acids (SA). We show that SARS-CoV-2 binds specifically to 9-O-acetylated-SA with a moderate affinity, supporting its role as an attachment factor during virus landing to cell host surfaces. For therapeutic purposes and based on this finding, we have designed novel blocking molecules with various topologies and carrying a controlled number of SA residues, enhancing affinity through a multivalent effect. Inhibition assays show that the AcSA-derived glycoclusters are potent inhibitors of cell binding and infectivity, offering new perspectives in the treatment of SARS-CoV-2 infection.
DOI:doi:10.1038/s41467-022-30313-8
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/s41467-022-30313-8
 Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-022-30313-8
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-30313-8
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Applications of AFM
 Nanoscale biophysics
 SARS-CoV-2
K10plus-PPN:1807839095
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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