Status: Bibliographieeintrag
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Exemplare:
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| Online-Ressource |
Verfasst von: | Vögtle, Friederike-Nora [VerfasserIn]  |
| Koch, Hans-Georg [VerfasserIn]  |
| Meisinger, Christof [VerfasserIn]  |
Titel: | A common evolutionary origin reveals fundamental principles of protein insertases |
Verf.angabe: | F.-Nora Vögtle, Hans-Georg Koch, Chris Meisinger |
E-Jahr: | 2022 |
Jahr: | March 2, 2022 |
Umfang: | 4 S. |
Fussnoten: | Gesehen am 28.06.2022 |
Titel Quelle: | Enthalten in: Public Library of SciencePLoS biology |
Ort Quelle: | Lawrence, KS : PLoS, 2003 |
Jahr Quelle: | 2022 |
Band/Heft Quelle: | 20(2022), 3, Artikel-ID e3001558, Seite 1-4 |
ISSN Quelle: | 1545-7885 |
Abstract: | Membrane proteins require protein machineries to insert their hydrophobic transmembrane domains (TMDs) into the lipid bilayer. A functional analysis of protein insertases in this issue of PLOS Biology reveals that the fundamental mechanism of membrane protein insertion is universally conserved. |
DOI: | doi:10.1371/journal.pbio.3001558 |
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3001558 |
| Volltext: https://journals.plos.org/plosbiology/article?id=10.1371/journal.pbio.3001558 |
| DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3001558 |
Datenträger: | Online-Ressource |
Sprache: | eng |
Sach-SW: | Adenosine triphosphatase |
| Endoplasmic reticulum |
| Fungal evolution |
| Lipid bilayer |
| Lipids |
| Membrane proteins |
| Mitochondria |
| Yeast |
K10plus-PPN: | 1808421086 |
Verknüpfungen: | → Zeitschrift |
¬A¬ common evolutionary origin reveals fundamental principles of protein insertases / Vögtle, Friederike-Nora [VerfasserIn]; March 2, 2022 (Online-Ressource)
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