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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Golchoubian, Banafsheh [VerfasserIn]   i
 Brunner, Andreas [VerfasserIn]   i
 Bragulat-Teixidor, Helena [VerfasserIn]   i
 Neuner, Annett [VerfasserIn]   i
 Akarlar, Busra A. [VerfasserIn]   i
 Özlü, Nurhan [VerfasserIn]   i
 Schlaitz, Anne-Lore [VerfasserIn]   i
Titel:Reticulon-like REEP4 at the inner nuclear membrane promotes nuclear pore complex formation
Verf.angabe:Banafsheh Golchoubian, Andreas Brunner, Helena Bragulat-Teixidor, Annett Neuner, Busra A. Akarlar, Nurhan Ozlu, and Anne-Lore Schlaitz
E-Jahr:2021
Jahr:December 07 2021
Umfang:20 S.
Fussnoten:Gesehen am 06.09.2022
Titel Quelle:Enthalten in: The journal of cell biology
Ort Quelle:New York, NY : Rockefeller Univ. Press, 1962
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:221(2021), 2, Artikel-ID e202101049, Seite 1-20
ISSN Quelle:1540-8140
Abstract:Nuclear pore complexes (NPCs) are channels within the nuclear envelope that mediate nucleocytoplasmic transport. NPCs form within the closed nuclear envelope during interphase or assemble concomitantly with nuclear envelope reformation in late stages of mitosis. Both interphase and mitotic NPC biogenesis require coordination of protein complex assembly and membrane deformation. During early stages of mitotic NPC assembly, a seed for new NPCs is established on chromatin, yet the factors connecting the NPC seed to the membrane of the forming nuclear envelope are unknown. Here, we report that the reticulon homology domain protein REEP4 not only localizes to high-curvature membrane of the cytoplasmic endoplasmic reticulum but is also recruited to the inner nuclear membrane by the NPC biogenesis factor ELYS. This ELYS-recruited pool of REEP4 promotes NPC assembly and appears to be particularly important for NPC formation during mitosis. These findings suggest a role for REEP4 in coordinating nuclear envelope reformation with mitotic NPC biogenesis.
DOI:doi:10.1083/jcb.202101049
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1083/jcb.202101049
 DOI: https://doi.org/10.1083/jcb.202101049
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1815838760
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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