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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Weidenhausen, Jonas [VerfasserIn]   i
 Kopp, Jürgen [VerfasserIn]   i
 Armbruster, Laura [VerfasserIn]   i
 Wirtz, Markus [VerfasserIn]   i
 Lapouge, Karine [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Structural and functional characterization of the N-terminal acetyltransferase Naa50
Verf.angabe:Jonas Weidenhausen, Jürgen Kopp, Laura Armbruster, Markus Wirtz, Karine Lapouge, and Irmgard Sinning
E-Jahr:2021
Jahr:January 04, 2021
Umfang:18 S.
Fussnoten:Gesehen am 29.09.2022
Titel Quelle:Enthalten in: Structure
Ort Quelle:London [u.a.] : Elsevier Science, 1993
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:29(2021), 5, Seite 413-425.e5
ISSN Quelle:1878-4186
Abstract:The majority of eukaryotic proteins is modified by N-terminal acetylation, which plays a fundamental role in protein homeostasis, localization, and complex formation. N-terminal acetyltransferases (NATs) mainly act co-translationally on newly synthesized proteins at the ribosomal tunnel exit. NatA is the major NAT consisting of Naa10 catalytic and Naa15 auxiliary subunits, and with Naa50 forms the NatE complex. Naa50 has recently been identified in Arabidopsis thaliana and is important for plant development and stress response regulation. Here, we determined high-resolution X-ray crystal structures of AtNaa50 in complex with AcCoA and a bisubstrate analog. We characterized its substrate specificity, determined its enzymatic parameters, and identified functionally important residues. Even though Naa50 is conserved among species, we highlight differences between Arabidopsis and yeast, where Naa50 is catalytically inactive but binds CoA conjugates. Our study provides insights into Naa50 conservation, species-specific adaptations, and serves as a basis for further studies of NATs in plants.
DOI:doi:10.1016/j.str.2020.12.004
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.str.2020.12.004
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0969212620304718
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2020.12.004
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:acetyl-CoA
 bisubstrate analog
 N-terminal acetyltransferase
 Naa50
 protein homeostasis
 stress response
 X-ray structure
K10plus-PPN:1817820761
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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