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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Taş, Karin [VerfasserIn]   i
 Volta, Beatrice Dalla [VerfasserIn]   i
 Lindner, Christina [VerfasserIn]   i
 El Bounkari, Omar [VerfasserIn]   i
 Hille, Kathleen [VerfasserIn]   i
 Tian, Yuan [VerfasserIn]   i
 Puig-Bosch, Xènia [VerfasserIn]   i
 Ballmann, Markus [VerfasserIn]   i
 Hornung, Simon [VerfasserIn]   i
 Ortner, Martin [VerfasserIn]   i
 Prem, Sophia [VerfasserIn]   i
 Meier, Laura [VerfasserIn]   i
 Rammes, Gerhard [VerfasserIn]   i
 Haslbeck, Martin [VerfasserIn]   i
 Weber, Christian [VerfasserIn]   i
 Megens, Remco T. A. [VerfasserIn]   i
 Bernhagen, Jürgen [VerfasserIn]   i
 Kapurniotu, Aphrodite [VerfasserIn]   i
Titel:Designed peptides as nanomolar cross-amyloid inhibitors acting via supramolecular nanofiber co-assembly
Verf.angabe:Karin Taş, Beatrice Dalla Volta, Christina Lindner, Omar El Bounkari, Kathleen Hille, Yuan Tian, Xènia Puig-Bosch, Markus Ballmann, Simon Hornung, Martin Ortner, Sophia Prem, Laura Meier, Gerhard Rammes, Martin Haslbeck, Christian Weber, Remco T.A. Megens, Jürgen Bernhagen & Aphrodite Kapurniotu
E-Jahr:2022
Jahr:25 August 2022
Umfang:22 S.
Fussnoten:Gesehen am 20.12.2022
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2022
Band/Heft Quelle:13(2022), Artikel-ID 5004, Seite 1-22
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Amyloid self-assembly is linked to numerous devastating cell-degenerative diseases. However, designing inhibitors of this pathogenic process remains a major challenge. Cross-interactions between amyloid-β peptide (Aβ) and islet amyloid polypeptide (IAPP), key polypeptides of Alzheimer’s disease (AD) and type 2 diabetes (T2D), have been suggested to link AD with T2D pathogenesis. Here, we show that constrained peptides designed to mimic the Aβ amyloid core (ACMs) are nanomolar cross-amyloid inhibitors of both IAPP and Aβ42 and effectively suppress reciprocal cross-seeding. Remarkably, ACMs act by co-assembling with IAPP or Aβ42 into amyloid fibril-resembling but non-toxic nanofibers and their highly ordered superstructures. Co-assembled nanofibers exhibit various potentially beneficial features including thermolability, proteolytic degradability, and effective cellular clearance which are reminiscent of labile/reversible functional amyloids. ACMs are thus promising leads for potent anti-amyloid drugs in both T2D and AD while the supramolecular nanofiber co-assemblies should inform the design of novel functional (hetero-)amyloid-based nanomaterials for biomedical/biotechnological applications.
DOI:doi:10.1038/s41467-022-32688-0
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/s41467-022-32688-0
 Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-022-32688-0
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-32688-0
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Alzheimer's disease
 Peptides
 Protein aggregation
K10plus-PPN:182812639X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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