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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Tittelmeier, Jessica [VerfasserIn]   i
 Druffel-Augustin, Silke [VerfasserIn]   i
 Alik, Ania [VerfasserIn]   i
 Melki, Ronald [VerfasserIn]   i
 Nussbaum-Krammer, Carmen [VerfasserIn]   i
Titel:Dissecting aggregation and seeding dynamics of α-Syn polymorphs using the phasor approach to FLIM
Verf.angabe:Jessica Tittelmeier, Silke Druffel-Augustin, Ania Alik, Ronald Melki & Carmen Nussbaum-Krammer
E-Jahr:2022
Jahr:08 December 2022
Umfang:13 S.
Fussnoten:Gesehen am 23.01.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Communications biology
Ort Quelle:London : Springer Nature, 2018
Jahr Quelle:2022
Band/Heft Quelle:5(2022), Artikel-ID 1345, Seite 1-13
ISSN Quelle:2399-3642
Abstract:Synucleinopathies are a heterogenous group of neurodegenerative diseases characterized by the progressive accumulation of pathological α-synuclein (α-Syn). The importance of structural polymorphism of α-Syn assemblies for distinct synucleinopathies and their progression is increasingly recognized. However, the underlying mechanisms are poorly understood. Here we use fluorescence lifetime imaging microscopy (FLIM) to investigate seeded aggregation of α-Syn in a biosensor cell line. We show that conformationally distinct α-Syn polymorphs exhibit characteristic fluorescence lifetimes. FLIM further revealed that α-Syn polymorphs were differentially processed by cellular clearance pathways, yielding fibrillar species with increased seeding capacity. Thus, FLIM is not only a powerful tool to distinguish different amyloid structures, but also to monitor the dynamic process of amyloid remodeling by the cellular environment. Our data suggest that the accumulation of highly seeding competent degradation products for particular polymorphs may account for accelerated disease progression in some patients.
DOI:doi:10.1038/s42003-022-04289-6
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1038/s42003-022-04289-6
 Volltext: https://www.nature.com/articles/s42003-022-04289-6
 DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-04289-6
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Chaperones
 Protein aggregation
K10plus-PPN:1831778025
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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