Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Köhler, Alwin [VerfasserIn]   i
 Zimmerman, Erik [VerfasserIn]   i
 Schneider, Maren [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
 Zheng, Ning [VerfasserIn]   i
Titel:Structural basis for assembly and activation of the heterotetrameric SAGA histone H2B deubiquitinase module
Verf.angabe:Alwin Köhler, Erik Zimmerman, Maren Schneider, Ed Hurt, and Ning Zheng
E-Jahr:2010
Jahr:April 29, 2010
Umfang:12 S.
Fussnoten:Gesehen am 16.03.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1974
Jahr Quelle:2010
Band/Heft Quelle:141(2010), 4 vom: Mai, Seite 606-617
ISSN Quelle:1097-4172
Abstract:Deubiquitinating enzymes (DUBs) regulate diverse cellular functions by cleaving ubiquitin from specific protein substrates. How their activities are modulated in various cellular contexts remains poorly understood. The yeast deubiquitinase Ubp8 protein is recruited and activated by the SAGA complex and, together with Sgf11, Sus1, and Sgf73, forms a DUB module responsible for deubiquitinating histone H2B during gene expression. Here, we report the crystal structure of the complete SAGA DUB module, which features two functional lobes structurally coupled by Sgf73. In the “assembly lobe,” a long Sgf11 N-terminal helix is clamped onto the Ubp8 ZnF-UBP domain by Sus1. In the “catalytic lobe,” an Sgf11 C-terminal zinc-finger domain binds to the Ubp8 catalytic domain next to its active site. Our structural and functional analyses reveal a central role of Sgf11 and Sgf73 in activating Ubp8 for deubiquitinating histone H2B and demonstrate how a DUB can be allosterically regulated by its nonsubstrate partners. - PaperClip
DOI:doi:10.1016/j.cell.2010.04.026
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.04.026
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0092867410004435
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.04.026
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:DNA
 PROTEINS
K10plus-PPN:1839362162
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/69052521   QR-Code
zum Seitenanfang