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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Rohland, Lukas [VerfasserIn]   i
 Kityk, Roman [VerfasserIn]   i
 Smalinskaitė, Luka [VerfasserIn]   i
 Mayer, Matthias P. [VerfasserIn]   i
Titel:Conformational dynamics of the Hsp70 chaperone throughout key steps of its ATPase cycle
Verf.angabe:Lukas Rohland, Roman Kityk, Luka Smalinskaitė, and Matthias P. Mayer
E-Jahr:2022
Jahr:November 21, 2022
Umfang:12 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Gesehen am 07.12.2023
Titel Quelle:Enthalten in: National Academy of Sciences (Washington, DC)Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Ort Quelle:Washington, DC : National Acad. of Sciences, 1915
Jahr Quelle:2022
Band/Heft Quelle:119(2022), 48, Artikel-ID e2123238119, Seite 1-12
ISSN Quelle:1091-6490
Abstract:The ATP-dependent Hsp70 chaperones are central hubs of the cellular quality surveillance network, assisting the folding of proteins from their synthesis at the ribosomes to their degradation by the proteasome or lysosomes. How Hsp70s perform their many functions is currently unclear. Crystal structures of Hsp70 with bound ADP, ATP, or ATP and peptide revealed large differences in domain arrangements. To arrive at a molecular understanding of Hsp70s, we analyzed the dynamics of conformational changes on ATP binding to apo Hsp70, on client binding to Hsp70·ATP and on the effects of their J-domain protein cochaperone and nucleotide-exchange factor. Our data present important insights into the mechanics, allostery, and dynamics of Hsp70 chaperones.
DOI:doi:10.1073/pnas.2123238119
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Volltext: https://doi.org/10.1073/pnas.2123238119
 Volltext: https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2123238119
 DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2123238119
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1852778482
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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