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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Nguyen, Anh [VerfasserIn]   i
 Lugarini, Francesca [VerfasserIn]   i
 David, Céline [VerfasserIn]   i
 Hosnani, Pouya [VerfasserIn]   i
 Alagöz, Çağla [VerfasserIn]   i
 Friedrich, Annabelle [VerfasserIn]   i
 Schlütermann, David [VerfasserIn]   i
 Knotkova, Barbora [VerfasserIn]   i
 Patel, Anoshi [VerfasserIn]   i
 Parfentev, Iwan [VerfasserIn]   i
 Urlaub, Henning [VerfasserIn]   i
 Meinecke, Michael [VerfasserIn]   i
 Stork, Björn [VerfasserIn]   i
 Faesen, Alex C. [VerfasserIn]   i
Titel:Metamorphic proteins at the basis of human autophagy initiation and lipid transfer
Verf.angabe:Anh Nguyen, Francesca Lugarini, Céline David, Pouya Hosnani, Çağla Alagöz, Annabelle Friedrich, David Schlütermann, Barbora Knotkova, Anoshi Patel, Iwan Parfentev, Henning Urlaub, Michael Meinecke, Björn Stork, and Alex C. Faesen
E-Jahr:2023
Jahr:15 June 2023
Umfang:27 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Online verfügbar: 19. Mai 2023, Artikelversion: 15. Juni 2023 ; Gesehen am 21.08.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2023
Band/Heft Quelle:83(2023), 12 vom: Juni, Seite 2077-2090.e12
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Autophagy is a conserved intracellular degradation pathway that generates de novo double-membrane autophagosomes to target a wide range of material for lysosomal degradation. In multicellular organisms, autophagy initiation requires the timely assembly of a contact site between the ER and the nascent autophagosome. Here, we report the in vitro reconstitution of a full-length seven-subunit human autophagy initiation supercomplex built on a core complex of ATG13-101 and ATG9. Assembly of this core complex requires the rare ability of ATG13 and ATG101 to switch between distinct folds. The slow spontaneous metamorphic conversion is rate limiting for the self-assembly of the supercomplex. The interaction of the core complex with ATG2-WIPI4 enhances tethering of membrane vesicles and accelerates lipid transfer of ATG2 by both ATG9 and ATG13-101. Our work uncovers the molecular basis of the contact site and its assembly mechanisms imposed by the metamorphosis of ATG13-101 to regulate autophagosome biogenesis in space and time.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2023.04.026
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2023.04.026
 kostenfrei: Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276523003210
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2023.04.026
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:autophagy
 autophagy initiation
 lipid transfer
 membrane-contact site
 metabolism
 protein metamorphosis
K10plus-PPN:1856781607
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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