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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Pichler, Andrea [VerfasserIn]   i
 Knipscheer, Puck [VerfasserIn]   i
 Oberhofer, Edith [VerfasserIn]   i
 van Dijk, Willem J. [VerfasserIn]   i
 Körner, Roman [VerfasserIn]   i
 Olsen, Jesper Velgaard [VerfasserIn]   i
 Jentsch, Stefan [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
 Sixma, Titia K. [VerfasserIn]   i
Titel:SUMO modification of the ubiquitin-conjugating enzyme E2-25K
Verf.angabe:Andrea Pichler, Puck Knipscheer, Edith Oberhofer, Willem J. van Dijk, Roman Körner, Jesper Velgaard Olsen, Stefan Jentsch, Frauke Melchior & Titia K. Sixma
E-Jahr:2005
Jahr:20 February 2005
Umfang:6 S.
Fussnoten:Gesehen am 04.09.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Nature structural & molecular biology
Ort Quelle:London [u.a.] : Nature Publishing Group, 2004
Jahr Quelle:2005
Band/Heft Quelle:12(2005), 3, Seite 264-269
ISSN Quelle:1545-9985
Abstract:Post-translational modification with small ubiquitin-related modifier (SUMO) alters the function of many proteins, but the molecular mechanisms and consequences of this modification are still poorly defined. During a screen for novel SUMO1 targets, we identified the ubiquitin-conjugating enzyme E2-25K (Hip2). SUMO attachment severely impairs E2-25K ubiquitin thioester and unanchored ubiquitin chain formation in vitro. Crystal structures of E2-25K(1-155) and of the E2-25K(1-155)-SUMO conjugate (E2-25K*SUMO) indicate that SUMO attachment interferes with E1 interaction through its location on the N-terminal helix. The SUMO acceptor site in E2-25K, Lys14, does not conform to the consensus site found in most SUMO targets (ΨKXE), and functions only in the context of an α-helix. In contrast, adjacent SUMO consensus sites are modified only when in unstructured peptides. The demonstration that secondary structure elements are part of SUMO attachment signals could contribute to a better prediction of SUMO targets.
DOI:doi:10.1038/nsmb903
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Volltext: https://doi.org/10.1038/nsmb903
 Volltext: https://www.nature.com/articles/nsmb903
 DOI: https://doi.org/10.1038/nsmb903
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Biochemistry
 Biological Microscopy
 general
 Life Sciences
 Membrane Biology
 Protein Structure
K10plus-PPN:1858760682
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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