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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Lin, Xia [VerfasserIn]   i
 Sun, Baohua [VerfasserIn]   i
 Liang, Min [VerfasserIn]   i
 Liang, Yao-Yun [VerfasserIn]   i
 Gast, Andreas [VerfasserIn]   i
 Hildebrand, Jeffrey [VerfasserIn]   i
 Brunicardi, F. Charles [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
 Feng, Xin-Hua [VerfasserIn]   i
Titel:Opposed regulation of corepressor CtBP by SUMOylation and PDZ binding
Verf.angabe:Xia Lin, Baohua Sun, Min Liang, Yao-Yun Liang, Andreas Gast, Jeffrey Hildebrand, F. Charles Brunicardi, Frauke Melchior, and Xin-Hua Feng
E-Jahr:2003
Jahr:May 2003
Umfang:8 S.
Fussnoten:Gesehen am 05.09.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2003
Band/Heft Quelle:11(2003), 5 vom: Mai, Seite 1389-1396
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:The transcription corepressor CtBP is often recruited to the target promoter via interaction with a conserved PxDLS motif in the interacting repressor. In this study, we demonstrate that CtBP1 was SUMOylated and that its SUMOylation profoundly affected its subcellular localization. SUMOylation occurred at a single Lys residue, Lys428, of CtBP1. CtBP2, a close homolog of CtBP1, lacked the SUMOylation site and was not modified by SUMO-1. Mutation of Lys428 into Arg (K428R) shifted CtBP1 from the nucleus to the cytoplasm, while it had little effect on its interaction with the PxDLS motif. Consistent with a change in localization, the K428R mutation abolished the ability of CtBP1 to repress the E-cadherin promoter activity. Notably, SUMOylation of CtBP1 was inhibited by the PDZ domain of nNOS, correlating with the known inhibitory effect of nNOS on the nuclear accumulation of CtBP1. This study identifies SUMOylation as a regulatory mechanism underlying CtBP1-dependent transcriptional repression.
DOI:doi:10.1016/S1097-2765(03)00175-8
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/S1097-2765(03)00175-8
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276503001758
 DOI: https://doi.org/10.1016/S1097-2765(03)00175-8
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1858783844
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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