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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Vogler, Christine [VerfasserIn]   i
 Huber, Claudia [VerfasserIn]   i
 Waldmann, Tanja [VerfasserIn]   i
 Ettig, Ramona [VerfasserIn]   i
 Braun, Lora [VerfasserIn]   i
 Izzo, Annalisa [VerfasserIn]   i
 Daujat, Sylvain [VerfasserIn]   i
 Chassignet, Isabelle [VerfasserIn]   i
 Lopez-Contreras, Andres Joaquin [VerfasserIn]   i
 Fernandez-Capetillo, Oscar [VerfasserIn]   i
 Dundr, Miroslav [VerfasserIn]   i
 Rippe, Karsten [VerfasserIn]   i
 Längst, Gernot [VerfasserIn]   i
 Schneider, Robert [VerfasserIn]   i
Titel:Histone H2A C-terminus regulates chromatin dynamics, remodeling, and histone H1 Binding
Verf.angabe:Christine Vogler, Claudia Huber, Tanja Waldmann, Ramona Ettig, Lora Braun, Annalisa Izzo, Sylvain Daujat, Isabelle Chassignet, Andres Joaquin Lopez-Contreras, Oscar Fernandez-Capetillo, Miroslav Dundr, Karsten Rippe, Gernot Längst, Robert Schneider
E-Jahr:2010
Jahr:December 9, 2010
Umfang:12 S.
Fussnoten:Gesehen am 12.09.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Public Library of SciencePLoS Genetics
Ort Quelle:San Francisco, Calif. : Public Library of Science, 2005
Jahr Quelle:2010
Band/Heft Quelle:6(2010), 12 vom: Dez., Artikel-ID e1001234, Seite 1-12
ISSN Quelle:1553-7404
Abstract:The tails of histone proteins are central players for all chromatin-mediated processes. Whereas the N-terminal histone tails have been studied extensively, little is known about the function of the H2A C-terminus. Here, we show that the H2A C-terminal tail plays a pivotal role in regulating chromatin structure and dynamics. We find that cells expressing C-terminally truncated H2A show increased stress sensitivity. Moreover, both the complete and the partial deletion of the tail result in increased histone exchange kinetics and nucleosome mobility in vivo and in vitro. Importantly, our experiments reveal that the H2A C-terminus is required for efficient nucleosome translocation by ISWI-type chromatin remodelers and acts as a novel recognition module for linker histone H1. Thus, we suggest that the H2A C-terminal tail has a bipartite function: stabilisation of the nucleosomal core particle, as well as mediation of the protein interactions that control chromatin dynamics and conformation.
DOI:doi:10.1371/journal.pgen.1001234
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1001234
 kostenfrei: Volltext: https://journals.plos.org/plosgenetics/article?id=10.1371/journal.pgen.1001234
 DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1001234
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Biochemical simulations
 Cell fusion
 Chromatin
 DNA-binding proteins
 Ethidium bromide staining
 Histones
 Molecular dynamics
 Nucleosomes
K10plus-PPN:1859278221
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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