| |  Online-Ressource |
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| Verfasst von: | Franz, Florian [VerfasserIn]  |
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| | Tapia-Rojo, Rafael [VerfasserIn] |
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| | Winograd-Katz, Sabina [VerfasserIn] |
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| | Boujemaa-Paterski, Rajaa [VerfasserIn] |
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| | Li, Wenhong [VerfasserIn] |
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| | Unger, Tamar [VerfasserIn] |
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| | Albeck, Shira [VerfasserIn] |
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| | Aponte-Santamaria, Camilo [VerfasserIn] |
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| | Garcia-Manyes, Sergi [VerfasserIn] |
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| | Medalia, Ohad [VerfasserIn] |
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| | Geiger, Benjamin [VerfasserIn] |
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| | Gräter, Frauke [VerfasserIn] |
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| Titel: | Allosteric activation of vinculin by Talin |
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| Verf.angabe: | Florian Franz, Rafael Tapia-Rojo, Sabina Winograd-Katz, Rajaa Boujemaa-Paterski, Wenhong Li, Tamar Unger, Shira Albeck, Camilo Aponte-Santamaria, Sergi Garcia-Manyes, Ohad Medalia, Benjamin Geiger & Frauke Gräter |
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| Jahr: | 2023 |
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| Umfang: | 16 S. |
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| Illustrationen: | Illustrationen |
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| Fussnoten: | Veröffentlicht: 18. Juli 2023 ; Gesehen am 06.10.2023 |
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| Titel Quelle: | Enthalten in: Nature Communications |
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| Ort Quelle: | [London] : Nature Publishing Group UK, 2010 |
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| Jahr Quelle: | 2023 |
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| Band/Heft Quelle: | 14(2023), Artikel-ID 4311, Seite 1-16 |
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| ISSN Quelle: | 2041-1723 |
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| Abstract: | The talin-vinculin axis is a key mechanosensing component of cellular focal adhesions. How talin and vinculin respond to forces and regulate one another remains unclear. By combining single-molecule magnetic tweezers experiments, Molecular Dynamics simulations, actin-bundling assays, and adhesion assembly experiments in live cells, we here describe a two-ways allosteric network within vinculin as a regulator of the talin-vinculin interaction. We directly observe a maturation process of vinculin upon talin binding, which reinforces the binding to talin at a rate of 0.03 s−1. This allosteric transition can compete with force-induced dissociation of vinculin from talin only at forces up to 10 pN. Mimicking the allosteric activation by mutation yields a vinculin molecule that bundles actin and localizes to focal adhesions in a force-independent manner. Hence, the allosteric switch confines talin-vinculin interactions and focal adhesion build-up to intermediate force levels. The ‘allosteric vinculin mutant’ is a valuable molecular tool to further dissect the mechanical and biochemical signalling circuits at focal adhesions and elsewhere. |
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| DOI: | doi:10.1038/s41467-023-39646-4 |
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| URL: | Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.
kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-023-39646-4 |
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| | kostenfrei: Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-023-39646-4 |
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| | DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-39646-4 |
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| Datenträger: | Online-Ressource |
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| Sprache: | eng |
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| Bibliogr. Hinweis: | Forschungsdaten: Gräter, Frauke: Allosteric activation of vinculin by Talin [data] |
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| Sach-SW: | Computational biophysics |
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| | Focal adhesion |
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| | Single-molecule biophysics |
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| K10plus-PPN: | 1860873146 |
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| Verknüpfungen: | → Zeitschrift |
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Allosteric activation of vinculin by Talin / Franz, Florian [VerfasserIn]; 2023 (Online-Ressource)
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