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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Thangaratnarajah, Chancievan [VerfasserIn]   i
 Nijland, Mark [VerfasserIn]   i
 Borges-Araújo, Luís [VerfasserIn]   i
 Jeucken, Aike [VerfasserIn]   i
 Rheinberger, Jan [VerfasserIn]   i
 Marrink, Siewert J. [VerfasserIn]   i
 Souza, Paulo C. T. [VerfasserIn]   i
 Batista Paulino, Cristina [VerfasserIn]   i
 Slotboom, Dirk J. [VerfasserIn]   i
Titel:Expulsion mechanism of the substrate-translocating subunit in ECF transporters
Verf.angabe:Chancievan Thangaratnarajah, Mark Nijland, Luís Borges-Araújo, Aike Jeucken, Jan Rheinberger, Siewert J. Marrink, Paulo C.T. Souza, Cristina Paulino & Dirk J. Slotboom
E-Jahr:2023
Jahr:25 July 2023
Umfang:14 S.
Fussnoten:Gesehen am 31.10.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2023
Band/Heft Quelle:14(2023), Artikel-ID 4484, Seite 1-14
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Energy-coupling factor (ECF)-type transporters mediate the uptake of micronutrients in many bacteria. They consist of a substrate-translocating subunit (S-component) and an ATP-hydrolysing motor (ECF module) Previous data indicate that the S-component topples within the membrane to alternately expose the binding site to either side of the membrane. In many ECF transporters, the substrate-free S-component can be expelled from the ECF module. Here we study this enigmatic expulsion step by cryogenic electron microscopy and reveal that ATP induces a concave-to-convex shape change of two long helices in the motor, thereby destroying the S-component’s docking site and allowing for its dissociation. We show that adaptation of the membrane morphology to the conformational state of the motor may favour expulsion of the substrate-free S-component when ATP is bound and docking of the substrate-loaded S-component after hydrolysis. Our work provides a picture of bilayer-assisted chemo-mechanical coupling in the transport cycle of ECF transporters.
DOI:doi:10.1038/s41467-023-40266-1
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-023-40266-1
 kostenfrei: Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-023-40266-1
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-40266-1
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cryoelectron microscopy
 Membrane proteins
K10plus-PPN:1868879690
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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