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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Pfister, Sara [VerfasserIn]   i
 Rabl, Julius [VerfasserIn]   i
 Wiegand, Thomas [VerfasserIn]   i
 Mattei, Simone [VerfasserIn]   i
 Malär, Alexander A. [VerfasserIn]   i
 Lecoq, Lauriane [VerfasserIn]   i
 Seitz, Stefan [VerfasserIn]   i
 Bartenschlager, Ralf [VerfasserIn]   i
 Böckmann, Anja [VerfasserIn]   i
 Nassal, Michael [VerfasserIn]   i
 Böhringer, Daniel [VerfasserIn]   i
 Meier, Beat H. [VerfasserIn]   i
Titel:Structural conservation of HBV-like capsid proteins over hundreds of millions of years despite the shift from non-enveloped to enveloped life-style
Verf.angabe:Sara Pfister, Julius Rabl, Thomas Wiegand, Simone Mattei, Alexander A. Malär, Lauriane Lecoq, Stefan Seitz, Ralf Bartenschlager, Anja Böckmann, Michael Nassal, Daniel Boehringer & Beat H. Meier
Jahr:2023
Umfang:15 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Online veröffentlicht: 22. März 2023 ; Gesehen am 14.11.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Springer Nature, 2010
Jahr Quelle:2023
Band/Heft Quelle:14(2023), Artikel-ID 1574, Seite 1-15
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:The discovery of nackednaviruses provided new insight into the evolutionary history of the hepatitis B virus (HBV): The common ancestor of HBV and nackednaviruses was non-enveloped and while HBV acquired an envelope during evolution, nackednaviruses remained non-enveloped. We report the capsid structure of the African cichlid nackednavirus (ACNDV), determined by cryo-EM at 3.7 Å resolution. This enables direct comparison with the known capsid structures of HBV and duck HBV, prototypic representatives of the mammalian and avian lineages of the enveloped Hepadnaviridae, respectively. The sequence identity with HBV is 24% and both the ACNDV capsid protein fold and the capsid architecture are very similar to those of the Hepadnaviridae and HBV in particular. Acquisition of the hepadnaviral envelope was thus not accompanied by a major change in capsid structure. Dynamic residues at the spike tip are tentatively assigned by solid-state NMR, while the C-terminal domain is invisible due to dynamics. Solid-state NMR characterization of the capsid structure reveals few conformational differences between the quasi-equivalent subunits of the ACNDV capsid and an overall higher capsid structural disorder compared to HBV. Despite these differences, the capsids of ACNDV and HBV are structurally highly similar despite the 400 million years since their separation.
DOI:doi:10.1038/s41467-023-37068-w
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-023-37068-w
 kostenfrei: Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-023-37068-w
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-37068-w
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cryoelectron microscopy
 Solid-state NMR
K10plus-PPN:1870210212
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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