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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Thomas, Markus [VerfasserIn]   i
 Felcht, Moritz [VerfasserIn]   i
 Kruse, Karoline [VerfasserIn]   i
 Kretschmer, Stella [VerfasserIn]   i
 Deppermann, Carleen [VerfasserIn]   i
 Biesdorf, Andreas [VerfasserIn]   i
 Rohr, Karl [VerfasserIn]   i
 Benest, Andrew V. [VerfasserIn]   i
 Fiedler, Ulrike [VerfasserIn]   i
 Augustin, Hellmut [VerfasserIn]   i
Titel:Angiopoietin-2 stimulation of endothelial cells induces αvβ3 integrin internalization and degradation
Werktitel:Angiopoietin-2 stimulation of endothelial cells induces alpha v beta 3 integrin internalization and degradation
Verf.angabe:Markus Thomas, Moritz Felcht, Karoline Kruse, Stella Kretschmer, Carleen Deppermann, Andreas Biesdorf, Karl Rohr, Andrew V. Benest, Ulrike Fiedler, and Hellmut G. Augustin
E-Jahr:2010
Jahr:2 June 2010
Umfang:8 S.
Fussnoten:Gesehen am 15.11.2023
Titel Quelle:Enthalten in: The journal of biological chemistry
Ort Quelle:Bethesda, Md. : ASBMB Publications, 1905
Jahr Quelle:2010
Band/Heft Quelle:285(2010), 31, Seite 23842-23849
ISSN Quelle:1083-351X
Abstract:The angiopoietins (Ang-1 and Ang-2) have been identified as agonistic and antagonistic ligands of the endothelial receptor tyrosine kinase Tie2, respectively. Both ligands have been demonstrated to induce translocation of Tie2 to cell-cell junctions. However, only Ang-1 induces Tie2-dependent Akt activation and subsequent survival signaling and endothelial quiescence. Ang-2 interferes negatively with Ang-1/Tie2 signaling, thereby antagonizing the Ang-1/Tie2 axis. Here, we show that both Ang-1 and Ang-2 recruit β3 integrins to Tie2. This co-localization is most prominent in cell-cell junctions. However, only Ang-2 stimulation resulted in complex formation among Tie2, αvβ3 integrin, and focal adhesion kinase as evidenced by co-immunoprecipitation experiments. Focal adhesion kinase was phosphorylated in the FAT domain at Ser910 upon Ang-2 stimulation and the adaptor proteins p130Cas and talin dissociated from αvβ3 integrin. The αvβ3 integrin was internalized, ubiquitinylated, and gated toward lysosomes. Taken together, the experiments define Tie2/αvβ3 integrin association-induced integrin internalization and degradation as mechanistic consequences of endothelial Ang-2 stimulation.
DOI:doi:10.1074/jbc.M109.097543
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1074/jbc.M109.097543
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925820618506
 DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M109.097543
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Angiopoietin
 Cell Adhesion
 Cell Junctions
 Endothelium
 Integrin
 Protein-tyrosine Kinase (Tyrosine Kinase)
 Tie
 Vascular Biology
K10plus-PPN:1870346769
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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