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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Wild, Klemens [VerfasserIn]   i
 Bange, Gert [VerfasserIn]   i
 Bozkurt, Gunes [VerfasserIn]   i
 Segnitz, Bernd [VerfasserIn]   i
 Hendricks, Astrid [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Structural insights into the assembly of the human and archaeal signal recognition particles
Verf.angabe:K. Wild, G. Bange, G. Bozkurt, B. Segnitz, A. Hendricks, I. Sinning
Jahr:2010
Umfang:9 S.
Fussnoten:Gesehen am 07.02.2024
Titel Quelle:Enthalten in: Acta crystallographica. Section D, Structural biology
Ort Quelle:Bognor Regis : Wiley, 2016
Jahr Quelle:2010
Band/Heft Quelle:66(2010), 3, Seite 295-303
ISSN Quelle:2059-7983
Abstract:The signal recognition particle (SRP) is a conserved ribo­nucleoprotein (RNP) complex that co-translationally targets membrane and secretory proteins to membranes. The assembly of the particle depends on the proper folding of the SRP RNA, which in mammalia and archaea involves an induced-fit mechanism within helices 6 and 8 in the S domain of SRP. The two helices are juxtaposed and clamped together upon binding of the SRP19 protein to their apices. In the current assembly paradigm, archaeal SRP19 causes the asymmetric loop of helix 8 to bulge out and expose the binding platform for the key player SRP54. Based on a heterologous archaeal SRP19-human SRP RNA structure, mammalian SRP19 was thought not to be able to induce this change, thus explaining the different requirements of SRP19 for SRP54 recruitment. In contrast, the crystal structures of a crenarchaeal and the all-human SRP19-SRP RNA binary complexes presented here show that the asymmetric loop is bulged out in both binary complexes. Differences in SRP assembly between mammalia and archaea are therefore independent of SRP19 and are based on differences in SRP RNA itself. A new SRP-assembly scheme is presented.
DOI:doi:10.1107/S0907444910000879
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Volltext: https://doi.org/10.1107/S0907444910000879
 DOI: https://doi.org/10.1107/S0907444910000879
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1880236893
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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