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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Kritsiligkou, Paraskevi [VerfasserIn]   i
 Bosch, Katharina [VerfasserIn]   i
 Shen, Tzu Keng [VerfasserIn]   i
 Meurer, Matthias [VerfasserIn]   i
 Knop, Michael [VerfasserIn]   i
 Dick, Tobias P. [VerfasserIn]   i
Titel:Proteome-wide tagging with an H2O2 biosensor reveals highly localized and dynamic redox microenvironments
Verf.angabe:Paraskevi Kritsiligkou, Katharina Bosch, Tzu Keng Shen, Matthias Meurer, Michael Knop, and Tobias P. Dick
E-Jahr:2023
Jahr:November 22, 2023
Umfang:9 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Im Titel ist die Zahl 2 tiefgestellt ; Gesehen am 22.03.2024
Titel Quelle:Enthalten in: National Academy of Sciences (Washington, DC)Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Ort Quelle:Washington, DC : National Acad. of Sciences, 1915
Jahr Quelle:2023
Band/Heft Quelle:120(2023), 48, Artikel-ID e2314043120, Seite 1-9
ISSN Quelle:1091-6490
Abstract:Hydrogen peroxide (H2O2) sensing and signaling involves the reversible oxidation of particular thiols on particular proteins to modulate protein function in a dynamic manner. H2O2 can be generated from various intracellular sources, but their identities and relative contributions are often unknown. To identify endogenous “hotspots” of H2O2 generation on the scale of individual proteins and protein complexes, we generated a yeast library in which the H2O2 sensor HyPer7 was fused to the C-terminus of all protein-coding open reading frames (ORFs). We also generated a control library in which a redox-insensitive mutant of HyPer7 (SypHer7) was fused to all ORFs. Both libraries were screened side-by-side to identify proteins located within H2O2-generating environments. Screening under a variety of different metabolic conditions revealed dynamic changes in H2O2 availability highly specific to individual proteins and protein complexes. These findings suggest that intracellular H2O2 generation is much more localized and functionally differentiated than previously recognized.
DOI:doi:10.1073/pnas.2314043120
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1073/pnas.2314043120
 kostenfrei: Volltext: https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2314043120
 DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2314043120
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1884078664
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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