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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Klein, Marius [VerfasserIn]   i
 Wild, Klemens [VerfasserIn]   i
 Kišonaitė, Miglė [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Methionine aminopeptidase 2 and its autoproteolysis product have different binding sites on the ribosome
Verf.angabe:Marius A. Klein, Klemens Wild, Miglė Kišonaitė & Irmgard Sinning
E-Jahr:2024
Jahr:24 January 2024
Umfang:10 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Gesehen am 24.05.2024
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Springer Nature, 2010
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:15(2024), Artikel-ID 716, Seite 1-10
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Excision of the initiator methionine is among the first co-translational processes that occur at the ribosome. While this crucial step in protein maturation is executed by two types of methionine aminopeptidases in eukaryotes (MAP1 and MAP2), additional roles in disease and translational regulation have drawn more attention to MAP2. Here, we report several cryo-EM structures of human and fungal MAP2 at the 80S ribosome. Irrespective of nascent chains, MAP2 can occupy the tunnel exit. On nascent chain displaying ribosomes, the MAP2-80S interaction is highly dynamic and the MAP2-specific N-terminal extension engages in stabilizing interactions with the long rRNA expansion segment ES27L. Loss of this extension by autoproteolytic cleavage impedes interactions at the tunnel, while promoting MAP2 to enter the ribosomal A-site, where it engages with crucial functional centers of translation. These findings reveal that proteolytic remodeling of MAP2 severely affects ribosome binding, and set the stage for targeted functional studies.
DOI:doi:10.1038/s41467-024-44862-7
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-024-44862-7
 kostenfrei: Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-024-44862-7
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-44862-7
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cryoelectron microscopy
 Protein quality control
 Proteolysis
K10plus-PPN:1889754102
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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