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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Liu, Hongtao [VerfasserIn]   i
 Zakrzewicz, Dariusz [VerfasserIn]   i
 Nosol, Kamil [VerfasserIn]   i
 Irobalieva, Rossitza N. [VerfasserIn]   i
 Mukherjee, Somnath [VerfasserIn]   i
 Bang-Sørensen, Rose [VerfasserIn]   i
 Goldmann, Nora [VerfasserIn]   i
 Kunz, Sebastian [VerfasserIn]   i
 Rossi, Lorenzo [VerfasserIn]   i
 Kossiakoff, Anthony A. [VerfasserIn]   i
 Urban, Stephan [VerfasserIn]   i
 Glebe, Dieter [VerfasserIn]   i
 Geyer, Joachim [VerfasserIn]   i
 Locher, Kaspar P. [VerfasserIn]   i
Titel:Structure of antiviral drug bulevirtide bound to hepatitis B and D virus receptor protein NTCP
Verf.angabe:Hongtao Liu, Dariusz Zakrzewicz, Kamil Nosol, Rossitza N. Irobalieva, Somnath Mukherjee, Rose Bang-Sørensen, Nora Goldmann, Sebastian Kunz, Lorenzo Rossi, Anthony A. Kossiakoff, Stephan Urban, Dieter Glebe, Joachim Geyer, Kaspar P. Locher
E-Jahr:2024
Jahr:20 March 2024
Umfang:13 S.
Fussnoten:Gesehen am 09.07.2024
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Springer Nature, 2010
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:15(2024), Artikel-ID 2476, Seite 1-13
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Cellular entry of the hepatitis B and D viruses (HBV/HDV) requires binding of the viral surface polypeptide preS1 to the hepatobiliary transporter Na+-taurocholate co-transporting polypeptide (NTCP). This interaction can be blocked by bulevirtide (BLV, formerly Myrcludex B), a preS1 derivative and approved drug for treating HDV infection. Here, to elucidate the basis of this inhibitory function, we determined a cryo-EM structure of BLV-bound human NTCP. BLV forms two domains, a plug lodged in the bile salt transport tunnel of NTCP and a string that covers the receptor’s extracellular surface. The N-terminally attached myristoyl group of BLV interacts with the lipid-exposed surface of NTCP. Our structure reveals how BLV inhibits bile salt transport, rationalizes NTCP mutations that decrease the risk of HBV/HDV infection, and provides a basis for understanding the host specificity of HBV/HDV. Our results provide opportunities for structure-guided development of inhibitors that target HBV/HDV docking to NTCP.
DOI:doi:10.1038/s41467-024-46706-w
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-024-46706-w
 Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-024-46706-w
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-46706-w
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cryoelectron microscopy
 Membrane proteins
K10plus-PPN:1894695844
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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