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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Großmann, Josina [VerfasserIn]   i
 Kratz, Anne-Sophie [VerfasserIn]   i
 Kordonsky, Alina [VerfasserIn]   i
 Prag, Gali [VerfasserIn]   i
 Hoffmann, Ingrid [VerfasserIn]   i
Titel:CRL4DCAF1 ubiquitin ligase regulates PLK4 protein levels to prevent premature centriole duplication
Verf.angabe:Josina Grossmann, Anne-Sophie Kratz, Alina Kordonsky, Gali Prag, Ingrid Hoffmann
E-Jahr:2024
Jahr:June 2024
Umfang:17 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Online veröffentlicht: 15. März 2024 ; Im Titel ist der Ausdruck "DCAF1" hochgestellt ; Gesehen am 23.07.2024
Titel Quelle:Enthalten in: Life science alliance
Ort Quelle:Heidelberg : EMBO Press, 2018
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:7(2024), 6 vom: Juni, Artikel-ID e202402668, Seite 1-17
ISSN Quelle:2575-1077
Abstract:Centrioles play important roles in the assembly of centrosomes and cilia. Centriole duplication occurs once per cell cycle and is dependent on polo-like kinase 4 (PLK4). To prevent centriole amplification, which is a hallmark of cancer, PLK4 protein levels need to be tightly regulated. Here, we show that the Cullin4A/B-DDB1-DCAF1, CRL4DCAF1, E3 ligase targets PLK4 for degradation in human cells. DCAF1 binds and ubiquitylates PLK4 in the G2 phase to prevent premature centriole duplication in mitosis. In contrast to the regulation of PLK4 by SCFβ-TrCP, the interaction between PLK4 and DCAF1 is independent of PLK4 kinase activity and mediated by polo-boxes 1 and 2 of PLK4, suggesting that DCAF1 promotes PLK4 ubiquitylation independently of β-TrCP. Thus, the SCFSlimb/β-TrCP pathway, targeting PLK4 for ubiquitylation based on its phosphorylation state and CRL4DCAF1, which ubiquitylates PLK4 by binding to the conserved PB1-PB2 domain, appear to be complementary ways to control PLK4 abundance to prevent centriole overduplication.
DOI:doi:10.26508/lsa.202402668
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.26508/lsa.202402668
 kostenfrei: Volltext: https://www.life-science-alliance.org/content/7/6/e202402668
 DOI: https://doi.org/10.26508/lsa.202402668
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1896076297
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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