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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Gao, Qi [VerfasserIn]   i
 Vermeulen, Bram J. A. [VerfasserIn]   i
 Würtz, Martin [VerfasserIn]   i
 Shin, Hyesu [VerfasserIn]   i
 Erdogdu, Dilara [VerfasserIn]   i
 Zheng, Anjun [VerfasserIn]   i
 Hofer, Florian W. [VerfasserIn]   i
 Neuner, Annett [VerfasserIn]   i
 Pfeffer, Stefan [VerfasserIn]   i
 Schiebel, Elmar [VerfasserIn]   i
Titel:The structure of the γ-TuRC at the microtubule minus end
Titelzusatz:not just one solution
Verf.angabe:Qi Gao, Bram J. A. Vermeulen, Martin Würtz, Hyesu Shin, Dilara Erdogdu, Anjun Zheng, Florian W. Hofer, Annett Neuner, Stefan Pfeffer, Elmar Schiebel
E-Jahr:2024
Jahr:23 July 2024
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am 15.11.2024
Titel Quelle:Enthalten in: Bioessays
Ort Quelle:New York, NY : Wiley-Liss, 1984
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:46(2024), 9, Artikel-ID 2400117, Seite 1-11
ISSN Quelle:1521-1878
Abstract:In cells, microtubules (MTs) assemble from α/β-tubulin subunits at nucleation sites containing the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC). Within the γ-TuRC, exposed γ-tubulin molecules act as templates for MT assembly by interacting with α/β-tubulin. The vertebrate γ-TuRC is scaffolded by γ-tubulin-interacting proteins GCP2-6 arranged in a specific order. Interestingly, the γ-tubulin molecules in the γ-TuRC deviate from the cylindrical geometry of MTs, raising the question of how the γ-TuRC structure changes during MT nucleation. Recent studies on the structure of the vertebrate γ-TuRC attached to the end of MTs came to varying conclusions. In vitro assembly of MTs, facilitated by an α-tubulin mutant, resulted in a closed, cylindrical γ-TuRC showing canonical interactions between all γ-tubulin molecules and α/β-tubulin subunits. Conversely, native MTs formed in a frog extract were capped by a partially closed γ-TuRC, with some γ-tubulin molecules failing to align with α/β-tubulin. This review discusses these outcomes, along with the broader implications.
DOI:doi:10.1002/bies.202400117
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1002/bies.202400117
 kostenfrei: Volltext: https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/bies.202400117
 DOI: https://doi.org/10.1002/bies.202400117
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:centrosome
 CM1 motif
 cryo-electron microscopy
 microtubule minus end
 nucleation
 spindle-pole body
 γ-tubulin complexes
K10plus-PPN:1909433322
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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