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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Ebner, Michael [VerfasserIn]   i
 Puchkov, Dmytro [VerfasserIn]   i
 Lopez-Ortega, Orestes [VerfasserIn]   i
 Muthukottiappan, Pathma [VerfasserIn]   i
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 Zillmann, Silke [VerfasserIn]   i
 Nikonenko, Iryna [VerfasserIn]   i
 Koddebusch, Jochen [VerfasserIn]   i
 Dornan, Gillian L. [VerfasserIn]   i
 Lucht, Max T. [VerfasserIn]   i
 Koka, Vonda [VerfasserIn]   i
 Jang, Wonyul [VerfasserIn]   i
 Koch, Philipp Alexander [VerfasserIn]   i
 Wallroth, Alexander [VerfasserIn]   i
 Lehmann, Martin [VerfasserIn]   i
 Brügger, Britta [VerfasserIn]   i
 Pende, Mario [VerfasserIn]   i
 Winter, Dominic [VerfasserIn]   i
 Haucke, Volker [VerfasserIn]   i
Titel:Nutrient-regulated control of lysosome function by signaling lipid conversion
Verf.angabe:Michael Ebner, Dmytro Puchkov, Orestes Lopez-Ortega, Pathma Muthukottiappan, Yanwei Su, Christopher Schmied, Silke Zillmann, Iryna Nikonenko, Jochen Koddebusch, Gillian L. Dornan, Max T. Lucht, Vonda Koka, Wonyul Jang, Philipp Alexander Koch, Alexander Wallroth, Martin Lehmann, Britta Bruegger, Mario Pende, Dominic Winter, Volker Haucke
E-Jahr:2023
Jahr:22 November 2023
Umfang:46 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Gesehen am 16.12.2024 ; Online veröffentlicht: 25. Oktober 2023
Titel Quelle:Enthalten in: Cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1974
Jahr Quelle:2023
Band/Heft Quelle:186(2023), 24, Seite 5328-5346.e26
ISSN Quelle:1097-4172
Abstract:Lysosomes serve dual antagonistic functions in cells by mediating anabolic growth signaling and the cata-bolic turnover of macromolecules. How these janus-faced activities are regulated in response to cellular nutrient status is poorly understood. We show here that lysosome morphology and function are reversibly controlled by a nutrient-regulated signaling lipid switch that triggers the conversion between peripheral motile mTOR complex 1 (mTORC1) signaling-active and static mTORC1-inactive degradative lysosomes clustered at the cell center. Starvation-triggered relocalization of phosphatidylinositol 4-phosphate (PI(4) P)-metabolizing enzymes reshapes the lysosomal surface proteome to facilitate lysosomal proteolysis and to repress mTORC1 signaling. Concomitantly, lysosomal phosphatidylinositol 3-phosphate (PI(3)P), which marks motile signaling-active lysosomes in the cell periphery, is erased. Interference with this PI(3)P/PI(4) P lipid switch module impairs the adaptive response of cells to altering nutrient supply. Our data unravel a key function for lysosomal phosphoinositide metabolism in rewiring organellar membrane dynamics in response to cellular nutrient status.
DOI:doi:10.1016/j.cell.2023.09.027
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.09.027
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0092867423010814?via%3Dihub
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.09.027
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:ACTIVATION
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K10plus-PPN:1912403544
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