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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Marada, Adinarayana [VerfasserIn]   i
 Walter, Corvin [VerfasserIn]   i
 Suhm, Tamara [VerfasserIn]   i
 Shankar, Sahana [VerfasserIn]   i
 Nandy, Arpita [VerfasserIn]   i
 Brummer, Tilman [VerfasserIn]   i
 Dhaouadi, Ines [VerfasserIn]   i
 Vögtle, Friederike-Nora [VerfasserIn]   i
 Meisinger, Christof [VerfasserIn]   i
Titel:DYRK1A signalling synchronizes the mitochondrial import pathways for metabolic rewiring
Verf.angabe:Adinarayana Marada, Corvin Walter, Tamara Suhm, Sahana Shankar, Arpita Nandy, Tilman Brummer, Ines Dhaouadi, F.-Nora Vögtle & Chris Meisinger
E-Jahr:2024
Jahr:20 June 2024
Umfang:14 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Gesehen am 17.01.2025
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Springer Nature, 2010
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:15(2024), Artikel-ID 5265, Seite 1-14
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Mitochondria require an extensive proteome to maintain a variety of metabolic reactions, and changes in cellular demand depend on rapid adaptation of the mitochondrial protein composition. The TOM complex, the organellar entry gate for mitochondrial precursors in the outer membrane, is a target for cytosolic kinases to modulate protein influx. DYRK1A phosphorylation of the carrier import receptor TOM70 at Ser91 enables its efficient docking and thus transfer of precursor proteins to the TOM complex. Here, we probe TOM70 phosphorylation in molecular detail and find that TOM70 is not a CK2 target nor import receptor for MIC19 as previously suggested. Instead, we identify TOM20 as a MIC19 import receptor and show off-target inhibition of the DYRK1A-TOM70 axis with the clinically used CK2 inhibitor CX4945 which activates TOM20-dependent import pathways. Taken together, modulation of DYRK1A signalling adapts the central mitochondrial protein entry gate via synchronization of TOM70- and TOM20-dependent import pathways for metabolic rewiring. Thus, DYRK1A emerges as a cytosolic surveillance kinase to regulate and fine-tune mitochondrial protein biogenesis.
DOI:doi:10.1038/s41467-024-49611-4
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49611-4
 kostenfrei: Volltext: https://www.nature.com/articles/s41467-024-49611-4
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49611-4
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cell signalling
 Mitochondria
 Protein translocation
K10plus-PPN:1914944208
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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