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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Nel, Lynette [VerfasserIn]   i
 Thaysen, Katja [VerfasserIn]   i
 Jamecna, Denisa [VerfasserIn]   i
 Olesen, Esben [VerfasserIn]   i
 Szomek, Maria [VerfasserIn]   i
 Langer, Julia [VerfasserIn]   i
 Frain, Kelly M. [VerfasserIn]   i
 Höglinger, Doris [VerfasserIn]   i
 Wüstner, Daniel [VerfasserIn]   i
 Pedersen, Bjørn P. [VerfasserIn]   i
Titel:Structural and biochemical analysis of ligand binding in yeast Niemann-Pick type C1-related protein
Verf.angabe:Lynette Nel, Katja Thaysen, Denisa Jamecna, Esben Olesen, Maria Szomek, Julia Langer, Kelly M. Frain, Doris Höglinger, Daniel Wüstner, Bjørn P. Pedersen
Jahr:2025
Umfang:15 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Veröffentlicht: 25 October 2024 ; Gesehen am 04.04.2025
Titel Quelle:Enthalten in: Life science alliance
Ort Quelle:Heidelberg : EMBO Press, 2018
Jahr Quelle:2025
Band/Heft Quelle:8(2025), 1 vom: Jan., Artikel-ID e202402990, Seite 1-15
ISSN Quelle:2575-1077
Abstract:In eukaryotes, integration of sterols into the vacuolar/lysosomal membrane is critically dependent on the Niemann-Pick type C (NPC) system. The system consists of an integral membrane protein, called NCR1 in yeast, and NPC2, a luminal soluble protein that transfers sterols to the N-terminal domain (NTD) of NCR1 before membrane integration. Both proteins have been implicated in sterol homeostasis of yeast and humans. Here, we investigate sterol and lipid binding of the NCR1/NPC2 transport system and determine crystal structures of the sterol binding NTD. The NTD binds both ergosterol and cholesterol, with nearly identical conformations of the binding pocket. Apart from sterols, the NTD can also bind fluorescent analogs of phosphatidylinositol, phosphatidylcholine, and phosphatidylserine, as well as sphingosine and ceramide. We confirm the multi-lipid scope of the NCR1/NPC2 system using photo-crosslinkable and clickable lipid analogs, namely, pac-cholesterol, pac-sphingosine, and pac-ceramide. Finally, we reconstitute the transfer of pac-sphingosine from NPC2 to the NTD in vitro. Collectively, our results support that the yeast NPC system can work as versatile machinery for vacuolar homeostasis of structurally diverse lipids, besides ergosterol. - Graphical Abstract - <img class="highwire-fragment fragment-image" alt="Figure" src="https://www.life-science-alliance.org/content/lsa/8/1/e202402990/F1.medium.gif" width="440" height="218"/>Download figureOpen in new tabDownload PowerPoint
DOI:doi:10.26508/lsa.202402990
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kostenfrei: Volltext: https://doi.org/10.26508/lsa.202402990
 kostenfrei: Volltext: https://www.life-science-alliance.org/content/8/1/e202402990
 DOI: https://doi.org/10.26508/lsa.202402990
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1921380829
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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