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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Rennekamp, Benedikt [VerfasserIn]   i
 Grubmüller, Helmut [VerfasserIn]   i
 Gräter, Frauke [VerfasserIn]   i
Titel:Hidden length lets collagen buffer mechanical and chemical stress
Verf.angabe:Benedikt Rennekamp, Helmut Grubmüller, and Frauke Gräter
E-Jahr:2024
Jahr:8 November, 2024
Umfang:18 S.
Illustrationen:Illustrationen
Fussnoten:Gesehen am 16.05.2025
Titel Quelle:Enthalten in: Physical review
Ort Quelle:Woodbury, NY : Inst., 2016
Jahr Quelle:2024
Band/Heft Quelle:110(2024), 5, Artikel-ID 054408, Seite 1-18
ISSN Quelle:2470-0053
Abstract:Collagen, the most abundant protein in the human body, must withstand high mechanical loads due to its structural role in tendons, skin, bones, and other connective tissue. It was recently found that tensed collagen creates mechanoradicals by homolytic bond scission. We here employ scale-bridging simulations to determine the influence of collagen's mesoscale fibril structure on molecular breakages, combining atomistic molecular dynamics simulations with a newly developed mesoscopic ultra-coarse-grained description of a collagen fibril. Our simulations identify a conserved structural feature, a length difference of the two helices between pairs of crosslinks, to play a critical role. The release of the extra hidden length enables collagen to buffer mechanical stress. At the same time, this topology funnels ruptures such that the potentially harmful mechanoradicals are readily stabilized, buffering the arising oxidative stress. Our results suggest collagen's hidden length to exploit a sweet spot in the trade-off between breakage specificity and strength.
DOI:doi:10.1103/PhysRevE.110.054408
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Volltext: https://doi.org/10.1103/PhysRevE.110.054408
 Volltext: https://link.aps.org/doi/10.1103/PhysRevE.110.054408
 DOI: https://doi.org/10.1103/PhysRevE.110.054408
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1925855929
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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