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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Wolf, Wendelin [VerfasserIn]   i
 Lorenz, Holger [VerfasserIn]   i
 Seedorf, Matthias [VerfasserIn]   i
Titel:Yeast Ist2 recruits the endoplasmic reticulum to the plasma membrane and creates a ribosome-free membrane mcrocompartment
Verf.angabe:Wendelin Wolf, Annett Kilic, Bianca Schrul, Holger Lorenz, Blanche Schwappach, Matthias Seedorf
E-Jahr:2012
Jahr:July 9, 2012
Umfang:13 S.
Teil:volume:7
 year:2012
 number:7
 elocationid:39703
 extent:13
Fussnoten:Gesehen am 08.10.2018
Titel Quelle:Enthalten in: PLOS ONE
Ort Quelle:San Francisco, California, US : PLOS, 2006
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:7(2012), 7, Artikel-ID 39703
ISSN Quelle:1932-6203
Abstract:The endoplasmic reticulum (ER) forms contacts with the plasma membrane. These contacts are known to function in non-vesicular lipid transport and signaling. Ist2 resides in specific domains of the ER in Saccharomyces cerevisiae where it binds phosphoinositide lipids at the cytosolic face of the plasma membrane. Here, we report that Ist2 recruits domains of the yeast ER to the plasma membrane. Ist2 determines the amount of cortical ER present and the distance between the ER and the plasma membrane. Deletion of IST2 resulted in an increased distance between ER and plasma membrane and allowed access of ribosomes to the space between the two membranes. Cells that overexpress Ist2 showed an association of the nucleus with the plasma membrane. The morphology of the ER and yeast growth were sensitive to the abundance of Ist2. Moreover, Ist2-dependent effects on cytosolic pH and genetic interactions link Ist2 to the activity of the H+ pump Pma1 in the plasma membrane during cellular adaptation to the growth phase of the culture. Consistently we found a partial colocalization of Ist2-containing cortical ER and Pma1-containing domains of the plasma membrane. Hence Ist2 may be critically positioned in domains that couple functions of the ER and the plasma membrane.
DOI:doi:10.1371/journal.pone.0039703
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0039703
 Kostenfrei: Volltext: https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0039703
 DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0039703
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Cell membranes
 Endoplasmic reticulum
 Glucose
 Hyperexpression techniques
 Integral membrane proteins
 Lipids
 Saccharomyces cerevisiae
 Yeast
K10plus-PPN:1581627238
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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