Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Schur, Florian Konstantin Michael [VerfasserIn]   i
 Obr, Martin [VerfasserIn]   i
 Kräusslich, Hans-Georg [VerfasserIn]   i
 Briggs, John A. G. [VerfasserIn]   i
Titel:An atomic model of HIV-1 capsid-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation
Verf.angabe:Florian K.M. Schur, Martin Obr, Wim J.H. Hagen, William Wan, Arjen J. Jakobi, Joanna M. Kirkpatrick, Carsten Sachse, Hans-Georg Kräusslich, John A.G. Briggs
E-Jahr:2016
Jahr:14 July 2016
Umfang:3 S.
Teil:volume:353
 year:2016
 number:6298
 pages:506-508
 extent:3
Fussnoten:Gesehen am 04.01.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Science
Ort Quelle:Washington, DC [u.a.] : American Association for the Advancement of Science, 1880
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:353(2016), 6298, Seite 506-508
ISSN Quelle:1095-9203
Abstract:Immature HIV-1 assembles at, and buds from, the plasma membrane before proteolytic cleavage of the viral Gag polyprotein induces structural maturation. Maturation is blocked by protease and maturation inhibitors (MIs), abolishing infectivity. The CA (capsid) and SP1 (spacer peptide 1) region of Gag is the key regulator of assembly and maturation, and the target of MIs. Here we applied optimized cryo-electron tomography and subtomogram averaging to resolve this region within assembled immature HIV-1 particles at 3.9 Å resolution and built an atomic model. The structure reveals a network of intra- and inter-molecular interactions mediating immature HIV-1 assembly. The proteolytic cleavage site between CA and SP1 is inaccessible to protease. We suggest that MIs prevent CA-SP1 cleavage by stabilizing the structure, and MI resistance develops by destabilizing CA-SP1.
DOI:doi:10.1126/science.aaf9620
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1126/science.aaf9620
 Volltext: http://science.sciencemag.org/content/early/2016/07/13/science.aaf9620
 DOI: https://doi.org/10.1126/science.aaf9620
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1585933716
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68344240   QR-Code
zum Seitenanfang