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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Szórádi, Tamás [VerfasserIn]   i
 Schaeff, Katharina [VerfasserIn]   i
 Schmidt, Rolf [VerfasserIn]   i
 Bircham, Peter W. [VerfasserIn]   i
 Leiss, Kevin [VerfasserIn]   i
 Diaz-Miyar, Juan [VerfasserIn]   i
 Schuck, Sebastian [VerfasserIn]   i
Titel:SHRED is a regulatory cascade that reprograms Ubr1 substrate specificity for enhanced protein quality control during stress
Verf.angabe:Tamas Szoradi, Katharina Schaeff, Enrique M. Garcia-Rivera, Daniel N. Itzhak, Rolf M. Schmidt, Peter W. Bircham, Kevin Leiss, Juan Diaz-Miyar, Vivian K. Chen, Dale Muzzey, Georg H. H. Borner, and Sebastian Schuck
E-Jahr:2018
Jahr:May 31, 2018
Umfang:19 S.
Fussnoten:Gesehen am 02.05.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:70(2018), 6, Seite 1025-1037, e1-e5
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Summary - When faced with proteotoxic stress, cells mount adaptive responses to eliminate aberrant proteins. Adaptive responses increase the expression of protein folding and degradation factors to enhance the cellular quality control machinery. However, it is unclear whether and how this augmented machinery acquires new activities during stress. Here, we uncover a regulatory cascade in budding yeast that consists of the hydrophilin protein Roq1/Yjl144w, the HtrA-type protease Ynm3/Nma111, and the ubiquitin ligase Ubr1. Various stresses stimulate ROQ1 transcription. The Roq1 protein is cleaved by Ynm3. Cleaved Roq1 interacts with Ubr1, transforming its substrate specificity. Altered substrate recognition by Ubr1 accelerates proteasomal degradation of misfolded as well as native proteins at the endoplasmic reticulum membrane and in the cytosol. We term this pathway stress-induced homeostatically regulated protein degradation (SHRED) and propose that it promotes physiological adaptation by reprogramming a key component of the quality control machinery.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2018.04.027
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.04.027
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276518303496
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.04.027
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:protein degradation
 protein misfolding
 quality control
 SHRED
 stress
 ubiquitin ligase
K10plus-PPN:1664489401
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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