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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Buser, Raymond [VerfasserIn]   i
 Kellner, Vanessa [VerfasserIn]   i
 Melnik, Andre [VerfasserIn]   i
 Wilson-Zbinden, Caroline [VerfasserIn]   i
 Schellhaas, René [VerfasserIn]   i
 Kastner, Lisa [VerfasserIn]   i
 Piwko, Wojciech [VerfasserIn]   i
 Dees, Martina [VerfasserIn]   i
 Picotti, Paola [VerfasserIn]   i
 Maric, Marija [VerfasserIn]   i
 Labib, Karim [VerfasserIn]   i
 Luke, Brian [VerfasserIn]   i
 Peter, Matthias [VerfasserIn]   i
Titel:The replisome-coupled E3 ubiquitin ligase Rtt101Mms22 counteracts Mrc1 function to tolerate genotoxic stress
Verf.angabe:Raymond Buser, Vanessa Kellner, Andre Melnik, Caroline Wilson-Zbinden, René Schellhaas, Lisa Kastner, Wojciech Piwko, Martina Dees, Paola Picotti, Marija Maric, Karim Labib, Brian Luke, Matthias Peter
E-Jahr:2016
Jahr:February 5, 2016
Fussnoten:Gesehen am 28.04.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Public Library of SciencePLoS Genetics
Ort Quelle:San Francisco, Calif. : Public Library of Science, 2005
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:12(2016,2) Artikel-Nummer e1005843, 25 Seiten
ISSN Quelle:1553-7404
Abstract:Faithful DNA replication and repair requires the activity of cullin 4-based E3 ubiquitin ligases (CRL4), but the underlying mechanisms remain poorly understood. The budding yeast Cul4 homologue, Rtt101, in complex with the linker Mms1 and the putative substrate adaptor Mms22 promotes progression of replication forks through damaged DNA. Here we characterized the interactome of Mms22 and found that the Rtt101Mms22 ligase associates with the replisome progression complex during S-phase via the amino-terminal WD40 domain of Ctf4. Moreover, genetic screening for suppressors of the genotoxic sensitivity of rtt101Δ cells identified a cluster of replication proteins, among them a component of the fork protection complex, Mrc1. In contrast to rtt101Δ and mms22Δ cells, mrc1Δ rtt101Δ and mrc1Δ mms22Δ double mutants complete DNA replication upon replication stress by facilitating the repair/restart of stalled replication forks using a Rad52-dependent mechanism. Our results suggest that the Rtt101Mms22 E3 ligase does not induce Mrc1 degradation, but specifically counteracts Mrc1’s replicative function, possibly by modulating its interaction with the CMG (Cdc45-MCM-GINS) complex at stalled forks.
DOI:doi:10.1371/journal.pgen.1005843
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1005843
 Volltext: https://journals.plos.org/plosgenetics/article?id=10.1371/journal.pgen.1005843
 DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1005843
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:DNA replication
 Genetic screens
 Helicases
 Immunoblotting
 Ligases
 Saccharomyces cerevisiae
 Synthesis phase
 Ubiquitin ligases
K10plus-PPN:169629391X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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