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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Gombos, Linda [VerfasserIn]   i
 Neuner, Annett [VerfasserIn]   i
 Berinski, Michael [VerfasserIn]   i
 Fava, Luca L. [VerfasserIn]   i
 Wade, Rebecca C. [VerfasserIn]   i
 Sachse, Carsten [VerfasserIn]   i
 Schiebel, Elmar [VerfasserIn]   i
Titel:GTP regulates the microtubule nucleation activity of γ-tubulin
Verf.angabe:Linda Gombos, Annett Neuner, Mykhaylo Berynskyy, Luca L. Fava, Rebecca C. Wade, Carsten Sachse and Elmar Schiebel
E-Jahr:2013
Jahr:27 October 2013
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am 17.02.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature cell biology
Ort Quelle:New York, NY : Nature America, 1999
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:15(2013), 11, Seite 1317-1327
ISSN Quelle:1476-4679
Abstract:Both subunits of αβ-tubulin that comprise the core components of microtubules bind GTP. GTP binding to α-tubulin has a structural role, whereas β-tubulin binds and hydrolyses GTP to regulate microtubule dynamics. γ-tubulin, another member of the tubulin superfamily that seeds microtubule nucleation at microtubule-organizing centres, also binds GTP; however, the importance of this association remains elusive. To address the role of GTP binding to γ-tubulin, we systematically mutagenized the GTP contact residues in the yeast γ-tubulin Tub4. Tub4GTP-mutant proteins that exhibited greatly reduced GTP affinity still assembled into the small γ-tubulin complex. However, tub4GTP mutants were no longer viable, and had defects in interaction between γ-tubulin and αβ-tubulin, decreased microtubule nucleation and defects in microtubule organization. In vitro and in vivo data show that only γ-tubulin loaded with GTP nucleates microtubules. Our results suggest that GTP recruitment to γ-tubulin enhances its interaction with αβ-tubulin similarly to GTP recruitment to β-tubulin.
DOI:doi:10.1038/ncb2863
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncb2863
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncb2863
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncb2863
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1748531921
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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