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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Möller, Marcus Johannes [VerfasserIn]   i
 Soofi, Abdulsalam [VerfasserIn]   i
 Braun, Gerald S. [VerfasserIn]   i
 Li, Xiaodong [VerfasserIn]   i
 Watzl, Carsten [VerfasserIn]   i
 Kriz, Wilhelm [VerfasserIn]   i
 Holzman, Lawrence B. [VerfasserIn]   i
Titel:Protocadherin FAT1 binds Ena/VASP proteins and is necessary for actin dynamics and cell polarization
Verf.angabe:Marcus J. Moeller, Abdulsalam Soofi, Gerald S. Braun, Xiaodong Li, Carsten Watzl, Wilhelm Kriz and Lawrence B. Holzman
Jahr:2004
Umfang:11 S.
Teil:volume:23
 year:2004
 number:19
 pages:3769-3779
 extent:11
Fussnoten:Gesehen am 01.03.2021
Titel Quelle:Enthalten in: European Molecular Biology OrganizationThe EMBO journal
Ort Quelle:Heidelberg : EMBO Press, 1982
Jahr Quelle:2004
Band/Heft Quelle:23(2004), 19, Seite 3769-3779
ISSN Quelle:1460-2075
Abstract:Cell migration requires integration of cellular processes resulting in cell polarization and actin dynamics. Previous work using tools of Drosophila genetics suggested that protocadherin fat serves in a pathway necessary for determining cell polarity in the plane of a tissue. Here we identify mammalian FAT1 as a proximal element of a signaling pathway that determines both cellular polarity in the plane of the monolayer and directed actin-dependent cell motility. FAT1 is localized to the leading edge of lamellipodia, filopodia, and microspike tips where FAT1 directly interacts with Ena/VASP proteins that regulate the actin polymerization complex. When targeted to mitochondrial outer leaflets, FAT1 cytoplasmic domain recruits components of the actin polymerization machinery sufficient to induce ectopic actin polymerization. In an epithelial cell wound model, FAT1 knockdown decreased recruitment of endogenous VASP to the leading edge and resulted in impairment of lamellipodial dynamics, failure of polarization, and an attenuation of cell migration. FAT1 may play an integrative role regulating cell migration by participating in Ena/VASP-dependent regulation of cytoskeletal dynamics at the leading edge and by transducing an Ena/VASP-independent polarity cue.
DOI:doi:10.1038/sj.emboj.7600380
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7600380
 Volltext: https://www.embopress.org/doi/full/10.1038/sj.emboj.7600380
 DOI: https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7600380
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Actins
 Animals
 Cadherins
 Cell Adhesion Molecules
 Cell Movement
 Cell Polarity
 Cytoskeleton
 Genes, Tumor Suppressor
 Humans
 Immunoglobulin G
 Mice
 Pseudopodia
 Rabbits
 RNA, Small Interfering
 Wound Healing
K10plus-PPN:1750013150
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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