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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Khaimov, Valeria [VerfasserIn]   i
 Hofmann, Sarah Ulrike [VerfasserIn]   i
 Druffel-Augustin, Silke [VerfasserIn]   i
 Mogk, Axel [VerfasserIn]   i
 Tyedmers, Jens [VerfasserIn]   i
 Stoecklin, Georg [VerfasserIn]   i
 Bukau, Bernd [VerfasserIn]   i
Titel:Coordination of translational control and protein homeostasis during severe heat stress
Verf.angabe:Valeria Cherkasov, Sarah Hofmann, Silke Druffel-Augustin, Axel Mogk, Jens Tyedmers, Georg Stoecklin, and Bernd Bukau
E-Jahr:2013
Jahr:November 27, 2013
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am 13.04.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Current biology
Ort Quelle:London : Current Biology Ltd., 1991
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:23(2013), 24, Seite 2452-2462
ISSN Quelle:1879-0445
Abstract:Background - Exposure of cells to severe heat stress causes not only misfolding and aggregation of proteins but also inhibition of translation and storage of mRNA in cytosolic heat stress granules (heat-SGs), limiting newly synthesized protein influx into overloaded proteome repair systems. How these two heat stress responses connect is unclear. - Results - Here, we show that both S. cerevisiae and D. melanogaster heat-SGs contain mRNA, translation machinery components (excluding ribosomes), and molecular chaperones and that heat-SGs coassemble with aggregates of misfolded, heat-labile proteins. Components in these mixed assemblies exhibit distinct molecular motilities reflecting differential trapping. We demonstrate that heat-SG disassembly and restoration of translation activity during heat stress recovery is intimately linked to disaggregation of damaged proteins present in the mixed assemblies and requires Hsp104 and Hsp70 activity. - Conclusions - Chaperone-driven protein disaggregation directly coordinates timing of translation reinitiation with protein folding capacity during cellular protein quality surveillance, enabling efficient protein homeostasis.
DOI:doi:10.1016/j.cub.2013.09.058
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.cub.2013.09.058
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0960982213012475
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.cub.2013.09.058
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1753996627
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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