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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Deponte, Marcel [VerfasserIn]   i
 Lillig, Christopher Horst [VerfasserIn]   i
Titel:Enzymatic control of cysteinyl thiol switches in proteins
Verf.angabe:Marcel Deponte, Christopher Horst Lillig
E-Jahr:2015
Jahr:January 10, 2015
Umfang:13 S.
Fussnoten:Gesehen am 13.01.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Biological chemistry
Ort Quelle:Berlin [u.a.] : de Gruyter, 1996
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:396(2015), 5, Seite 401-413
ISSN Quelle:1437-4315
Abstract:<section class="abstract"><h2 class="abstractTitle text-title my-1" id="d205e2">Abstract</h2><p>The spatiotemporal modification of specific cysteinyl residues in proteins has emerged as a novel concept in signal transduction. Such modifications alter the redox state of the cysteinyl thiol group, with implications for the structure and biological function of the protein. Regulatory cysteines are therefore classified as ‘thiol switches’. In this review we emphasize the relevance of enzymes for specific and efficient redox sensing, evaluate prerequisites and general properties of redox switches, and highlight mechanistic principles for toggling thiol switches. Moreover, we provide an overview of potential mechanisms for the initial formation of regulatory disulfide bonds. In brief, we address the three basic questions (i) what defines a thiol switch, (ii) which parameters confer signal specificity, and (iii) how are thiol switches oxidized?</p></section>
DOI:doi:10.1515/hsz-2014-0280
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1515/hsz-2014-0280
 Volltext: https://www.degruyter.com/view/journals/bchm/396/5/article-p401.xml
 DOI: https://doi.org/10.1515/hsz-2014-0280
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1744505071
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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