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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Gaffarogullari, Ece Cazibe [VerfasserIn]   i
 Krause, André [VerfasserIn]   i
 Balbo, Jessica [VerfasserIn]   i
 Herten, Dirk-Peter [VerfasserIn]   i
 Jäschke, Andres [VerfasserIn]   i
Titel:Microscale thermophoresis provides insights into mechanism and thermodynamics of ribozyme catalysis
Verf.angabe:Ece Cazibe Gaffarogullari, André Krause, Jessica Balbo, Dirk-Peter Herten, and Andres Jäschke
E-Jahr:2013
Jahr:18 Nov 2013
Umfang:7 S.
Teil:volume:10
 year:2013
 number:12
 pages:1815-1821
 extent:7
Fussnoten:Gesehen am 04.03.2021
Titel Quelle:Enthalten in: RNA biology
Ort Quelle:Philadelphia, Pa. : Taylor & Francis, 2004
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:10(2013), 12, Seite 1815-1821
ISSN Quelle:1555-8584
Abstract:The analysis of binding interactions between small molecules and biopolymers is important for understanding biological processes. While fluorescence correlation spectroscopy (FCS) requires fluorescence labeling on the small molecule, which often interferes with binding, in microscale thermophoresis (MST) the label can be placed on the biopolymer. Ribozymes have not been analyzed by MST so far. The Diels-Alderase ribozyme (DAse) is a true catalyst, facilitating the Diels-Alder reaction between two free small substrates, anthracene dienes, and maleimide dienophiles. Despite high efforts, the determination of the dissociation constant (KD) of maleimide dienophiles to the DAse by FCS has been unsuccessful. Here, we determined the binding interactions of the DAse to its substrates and the Diels-Alder product using MST. The results supported a positive cooperativity for substrate binding to the DAse. By varying the temperature, we furthermore studied the thermodynamics of dienophile dissociation. The entropic contribution was found to be the energetic driving force for the binding of the dienophile to the DAse.
DOI:doi:10.4161/rna.27101
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.4161/rna.27101
 DOI: https://doi.org/10.4161/rna.27101
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Diels-Alder reaction
 fluorescence correlation spectroscopy
 microscale thermophoresis
 ribozyme
 thermodynamics
K10plus-PPN:1750376016
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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