Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Zanotti, Andrea [VerfasserIn]   i
 Coelho, João P. L. [VerfasserIn]   i
 Kaylani, Dinah [VerfasserIn]   i
 Singh, Gurdeep [VerfasserIn]   i
 Tauber, Marina [VerfasserIn]   i
 Hitzenberger, Manuel [VerfasserIn]   i
 Avci, Dönem [VerfasserIn]   i
 Zacharias, Martin [VerfasserIn]   i
 Russell, Robert B. [VerfasserIn]   i
 Lemberg, Marius [VerfasserIn]   i
 Feige, Matthias J. [VerfasserIn]   i
Titel:The human signal peptidase complex acts as a quality control enzyme for membrane proteins
Verf.angabe:Andrea Zanotti, João P. L. Coelho, Dinah Kaylani, Gurdeep Singh, Marina Tauber, Manuel Hitzenberger, Dönem Avci, Martin Zacharias, Robert B. Russell, Marius K. Lemberg and Matthias J. Feige
E-Jahr:2022
Jahr:1 Dec 2022
Umfang:5 S.
Fussnoten:Gesehen am 27.02.2023
Titel Quelle:Enthalten in: Science
Ort Quelle:Washington, DC : American Association for the Advancement of Science, 1880
Jahr Quelle:2022
Band/Heft Quelle:378(2022), 6623, Seite 996-1000
ISSN Quelle:1095-9203
Abstract:Cells need to detect and degrade faulty membrane proteins to maintain homeostasis. In this study, we identify a previously unknown function of the human signal peptidase complex (SPC)—the enzyme that removes endoplasmic reticulum (ER) signal peptides—as a membrane protein quality control factor. We show that the SPC cleaves membrane proteins that fail to correctly fold or assemble into their native complexes at otherwise hidden cleavage sites, which our study reveals to be abundant in the human membrane proteome. This posttranslocational cleavage synergizes with ER-associated degradation to sustain membrane protein homeostasis and contributes to cellular fitness. Cryptic SPC cleavage sites thus serve as predetermined breaking points that, when exposed, help to target misfolded or surplus proteins for degradation, thereby maintaining a healthy membrane proteome.
DOI:doi:10.1126/science.abo5672
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1126/science.abo5672
 Volltext: https://www.science.org/doi/10.1126/science.abo5672
 DOI: https://doi.org/10.1126/science.abo5672
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1837512353
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/69045002   QR-Code
zum Seitenanfang